prikaz prve stranice dokumenta Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze
  Preuzmi
PDF 2.39 MB
diplomski rad
Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze
2024. urn:nbn:hr:152:318578
Briševac, Tea
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Medicinski fakultet Osijek

Citirajte ovaj rad

Briševac, T. (2024). Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze (Diplomski rad). Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

Briševac, Tea. "Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, 2024. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

Briševac, Tea. "Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze." Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, 2024. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

Briševac, T. (2024). 'Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze', Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, citirano: 19.11.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

Briševac T. Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze [Diplomski rad]. Osijek: Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek; 2024 [pristupljeno 19.11.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

T. Briševac, "Molekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze", Diplomski rad, Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku, Medicinski fakultet Osijek, Osijek, 2024. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:152:318578
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovMolekulsko modeliranje inhibicije kreatin kinaze
Naslov (engleski)Molecular modeling of creatine kinase inhibition
AutorTea Briševac
MentorHrvoje Brkić (mentor)
Član povjerenstvaBarbara Viljetić (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaKatarina Mišković Špoljarić (član povjerenstva)
Član povjerenstvaHrvoje Brkić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Medicinski fakultet Osijek
Osijek
Datum i država obrane2024-07-16, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		BIOMEDICINA I ZDRAVSTVO
Temeljne medicinske znanosti
Sažetak
Cilj istraživanja: Metodama molekulskog modeliranja ispitati inhibiciju kreatin kinaze, računski ispitati energijski najpovoljnije položaje inhibitora u enzimu i za energijski najpovoljnije položaje izračunati najbliže udaljenosti enzim-inhibitor. Nacrt studije: Istraživanje je napravljeno kao in silico studija – izgradnja računalnog modela enzima i inhibitora. Materijali i metode: Podaci o enzimu CK preuzeti su iz baze PDB, a podaci o tenofovir fosfatu su preuzeti iz PubChem baze. Za uklapanje je korišten web-server SwissDock. Sve strukture su vizualizirane korištenjem softvera VMD. Rezultati: Za sve ispitane točkaste mutacije u ovom istraživanju dobivena je negativna energija vezanja za TVF. Najnižu energiju vezanja su imale mutacije W211R, Y173C, I92H, R130H i N286I. Najpovoljniji energijski položaj nalaze se u blizini aminokiselinskih ostataka Arg130, Arg132, Arg236 i Glu232. Zaključak: Na temelju provedenog istraživanja možemo zaključiti da je za sve ispitane točkaste mutacije dobivena negativna energija vezanja. Najnižu energiju vezanja su imale mutacije R130H, R132C, W211R i N286I, stoga su najmanje aktivni.
Sažetak (engleski)
Objectives: Using molecular modeling methods, analyse creatin kinase inhibition by examining the energetically favorable positions of the inhibitor and calculate the nearest enzyme-inhibitor distances for optimal energy efficiency. Study design: The research was done as an in silico study – building a computer model of enzymes and inhibitors. Materials and methods: CK enzyme data were taken from the PDB base and tenofovir phosphate data were taken from the PubChem base. SwissDock server was used for docking. All structures were visualized using VMD software. Results: Negative binding energy to TVF was obtained for all tested point mutations in this study. The lowest binding energy was spotted in mutations W211R, Y173C, I92H, R130H and N286I. The most favorable energy position is located near the amino acid residues Arg130, Arg132, Arg236 and Glu232. Conclusion: Based on the findings of the research, a conclusion can be drawn that in all mutations there was a decrease in activity. The lowest binding energy had the R130H, R132C, W211R and N286I mutations; therefore, they are the least active.
Ključne riječi
Ključne riječi (engleski)
Jezikhrvatski
URN:NBNurn:nbn:hr:152:318578
Studijski programNaziv: Medicinsko laboratorijska dijagnostika
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: diplomski
Akademski / stručni naziv: magistar/magistra medicinsko laboratorijske dijagnostike (mag. med. lab. diag.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaOtvoreni pristup
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2024-10-14 09:56:10